Синтез білків.

Розщеплення.
Розщеплення в шлунку (кисле середовище).
Всмоктування в тонкому кишечнику.


 На потреби організму: CO2, Н2О, NH3-виведення.
(амінокислоти шикуються в
різні послідовності).
Жири Вуглеводи.

 білки
 (аліментарна дистрофія - необоротна)

 Весь синтез білків складається з двох процесів: транскрипції і трансляції.
1. Транскрипція - процес зчитування, синтез РНК, здійснюваний РНК полімеразою. Процес йде з одного ланцюга ДНК. Транскрипція проводиться одним або кількома генами, які відповідають за синтез певного білка. У прокаріотів ця ділянка називається Оперон.
2. На початку кожного Оперон знаходиться майданчик для РНК полімерази - промотр - спеціальна послідовність нуклеотидів РНК, яку фермент визначає завдяки хімічному засобу. Приєднується до перегляду і починається синтез іРНК. Дійшовши до кінця Оперон фермент зустрічає сигнал (певну послідовність нуклеотидів), який означає кінець зчитування.
Стадії процесу:
1. Зв'язування РНК полімерази з промотором.
2. Ініціація - початок синтезу.
3. Елонгація - зростання ланцюжка РНК. V = 50 нуклеотидів/секунда.
4. Термінації - завершення синтезу.
Трансляція - відбувається в ядрі на рибосомах.
 Етапи:
1. Амінокислоти доставляють тРНК до рибосоми. Кодони шифрують амінокислоти. На вершині тРНК є послідовність трьох нуклеотидів, компланарність нуклеотиду кодону в іРНК, - антикодон. Фермент визначає антикодон і приєднує тРНК амінокислоту.
2. На рибосомі тРНК перекладає з «язика» нуклеотидів на «мову» амінокислот. Далі амінокислоти відриваються від тРНК.
3. Фермент синтезу приєднує амінокислоту до поліпептидного ланцюга.
Синтез завершений і готова ланцюг відходить від рибосом.

Будова білків.
 Білки - це високомолекулярні сполуки, молекули яких представлені двадцятьма альфа - амінокислотами, з'єднаними пептидними зв'язками - СО - NН -
* Діпепетіди
* Поліпептиди.
Мономерами білків є амінокислоти.
Кислотні властивості амінокислот визначаться карбоксильної групою (-СООН), лужні - аміногрупи (-NH2). Кожна з 20 амінокислот має однакову частину, що включає обидві ці групи (-CHNH2 - COOH), і відрізняється від будь-якої іншої особливої хімічної угрупованням R - групою, або радикалом.
Існують:
* Прості білки - що складаються з одних амінокислот. Наприклад, рослинні білки - проламіни, білки кров'яний плазми - альбуліни і глобуліни.
* Складні білки - крім амінокислот мають у своєму складі інші органічні сполуки (нуклеїнові кислоти, ліпіди, вуглеводи), сполуки фосфору, метали. Мають складні назви Нуклеопротеїни, шікопротеіди і т. д.
Найпростіша амінокислота - гліцерин NH2 - CH2 - COOH.
Але різні амінокислоти можуть містити різні радикали CH3 - CHNH2 - COOH
H - O - - CH2 - CHNH2 - COOH
Структура білків.
Освіта лінійних молекул білків відбувається в результаті з'єднання амінокислот одна з одною. Карбоксильна група однієї амінокислоти зближується з аміногрупи інший, і при відщеплення молекули води між амінокислотними залишками виникає міцна ковалентний зв'язок, що називається пептидного.
Типи структур:
* Первинна - визначається послідовністю амінокислот. З трьох амінокислот - 27 комбінацій, тоді з 20 амінокислот - 101300 довжиною кожна не менше 100 залишків, отже, продовжується еволюційний процес.
* Вторинна - спіраль, порожня всередині, яка утримується водневими зв'язками, при цьому радикали спрямовані назовні.
* Третинна - фізіологічно активна структура, спіраль, закручена в клубок. Негативно і позитивно заряджені R - групи амінокислот притягуються і зближують ділянки білкової ланцюга, так утворюється клубок, підтримуваний сульфідними містками (- S - S -).
* Четвертинна структура - деякі білки, наприклад гемоглобін і інсулін, складаються з декількох ланцюгів, що розрізняються по первинній структурі.
 У людському організмі близько 100000 білків, молекулярна маса яких від кількох тисяч до кількох мільйонів.
Історія питання.

  В даний час будову і функції більшості білків відомі. Історія вивчення білків почалася з дослідження Беккаріа (1878г), який вперше з пшеничного борошна виділив білкове речовину, названу ним''клековіной''.
  У 1888 р. О. Я. Данилевський припустив існування в білках-NS-хімічних угруповань.
 У 1902 р. Е. Фішер запропонував пептидних теорію будови білка.
 У 1951 р. Л. Полінг розробив модель вторинної структури білка.
 У 1953 р. Сенгер розшифрував амінокислотних послідовність в інсуліні (гормон підшлункової залози), а через 10 років уже той же інсулін був отриманий шляхом штучного синтезу з амінокислот. Удосконалення методів дослідження досягло такого рівня, що в даний час вивчення структури білкової молекули є відносно простою справою і для більшої кількості білків встановлено їх будову (амінокислотний склад і амінокислотні будова).
  


Перспективи.

 У білків дуже складну будову і на даному етапі розвитку науки дуже складно виявити структуру молекул білків.
 Перший білок, у якого була розшифрована первинна структура, був інсулін. Це сталося в 1954 році. Для цього потрібно було близько 10 років. Синтез білків - дуже складне завдання, і якщо її вирішити, то зросте кількість ресурсів для подальшого використання їх в техніці, медицині і т.д., а також вже можливий біохімічний та синтетичний способи отримання їжі.
 А.Н. Несмеянов провів широкі дослідження в галузі створення мікробіологічної промисловості з виробництва штучних продуктів харчування. Практичне здійснення шляхів отримання такої їжі ведеться у двох основних напрямках. Одне з них засноване на використанні білків рослин, наприклад сої, а друга - на використанні білків продуктів, отриманих мікробіологічними шляхом з нафти.
 У природі широко представлена автоматична самозбірки надмолекулярних структур та ініціатором її є білкові молекули. Це дає надію з'ясувати закономірності формоутворення в рослин і тварин і зрозуміти молекулярні механізми, які забезпечують подібність батьків і дітей.
 Чим глибше хіміки пізнають природу і будову білкових молекул, тим більше вони переконуються у винятковому значенні одержуваних даних для розкриття таємниці життя. Розкриття зв'язку між структурою і функцією в білкових речовинах - ось наріжний камінь, на якому покоїться проникнення в найглибшу сутність життєвих процесів, ось та основа, яка послужить в майбутньому вихідним рубежем для нового якісного стрибка в розвитку біології і медицини.
 
  
 
 Біологічне значення.
 
 Білки входять до складу живих організмів і є основними матеріальними агентами, які керують всіма хімічними реакціями, що протікають в організмі.
 Однією з найважливіших функцій білків є їхня здатність виступати в якості специфічних каталізаторів (ферментів), що володіють виключно високою каталітичної активністю. Без участі ферментів не проходить майже жодна хімічна реакція в живому організмі.
 Друга найважливіша функція білків полягає в тому, що вони визначають механо - хімічні процеси в живих організмах, у результаті яких надходить з їжею хімічна енергія безпосередньо перетворюється на необхідну для руху організму механічну енергію.
 Третьою важливою функцією білків є їх використання як матеріал для побудови важливих складових частин організму, що володіють достатньою механічною міцністю, починаючи з напівпроникних перегородок усередині клітин, оболонок клітин та їх ядер і закінчуючи тканинами м'язів і різних органів, шкіри, нігтів, волосся і т. д.
 Білки є необхідною складовою частиною продуктів харчування. Відсутність або недостатня кількість їх у їжі викликає серйозні захворювання.
 Важливу роль у життєдіяльності відіграють комплекси білків з нуклеїновими кислотами - Нуклеопротеїни. З нуклеопротеїдів полягають, зокрема, хромосоми, найважливіші складові частини ядра клітини, відповідальні за зберігання спадкової інформації, а також рибосоми - дрібні частки протоплазми, в яких відбувається синтез білкових молекул.
 
  
 
Білки
 (реферат з хімії)

 
 Санкт-Петербург, 2003 рік
 Список літератури:
 
1. Енциклопедія для дітей "Аванта +". Том 17. Хімія. Москва 2000.
2. Ю.А. Овчинников, А.Н. Шамін, "Побудова та функції білків», Москва, 1983.
3. В.Г. Жіряков, «Органічна хімія», Москва, 1968.
4. Загальна біологія, підручник для 10-11 класу, Москва, 1999.
5.
Це цікаво!

1) Кольорові реакції на білки (якісні реакції)
(білок курячого яйця в 100 г води)
а) ксантопротеіновая: 1 мл розчину + 5-6 крапель концентрованої НNO3
яскраво - жовтий колір
б) блуретовая: 1-2 мл розчину + луг + 2-3 краплі CuSO4 червоно - фіолетовий колір.

2) Чому білки бояться тепла.
 Зв'язки, що підтримують просторову структуру білка, досить легко руйнуються. Ми знаємо, що при варінні яєць прозорий яєчний білок перетворюється на пружну білу масу, а молоко при скисання загусає. Відбувається це через руйнування просторової структури білків альбуміну у білкові яйця і казеїну (від лат. Caseus - «сир») в молоці. Такий процес називається денатурацією. У першому випадку її викликає нагрівання, а в другому - значне збільшення кислотності (в результаті життєдіяльності мешкають в молоці бактерій). При денатурації білок втрачає здатність виконувати властиві йому функції в організмі (звідси й назва процесу: від лат. Denaturare - «позбавляти природних властивостей»). Денатуровані білки легше засвоюються організмом, тому однією з цілей термічної обробки харчових продуктів є денатурація білків.